Estructura y funciones
La hemoglobina es una metaloproteína contenida en los glóbulos rojos, responsable del transporte de oxígeno en el torrente sanguíneo. De hecho, el oxígeno es solo moderadamente soluble en agua; por lo tanto, las cantidades disueltas en la sangre (menos del 2% del total) no son suficientes para satisfacer las demandas metabólicas de los tejidos. La necesidad de un portador específico es por lo tanto evidente.
En la corriente circulatoria, el oxígeno no puede unirse directa y reversiblemente a las proteínas, como sucede con los metales como el cobre y el hierro. No es sorprendente que en el centro de cada subunidad de proteínas de la hemoglobina, envuelta en una capa de proteínas, se encuentre el llamado grupo protésico EME, con un corazón metálico representado por un átomo de hierro en el estado de oxidación Fe2 + (estado reducido), que se une al El oxígeno es reversible.
Análisis de sangre
- Valores de hemoglobina normal en la sangre: 13-17 g / 100 ml
En las mujeres, los valores son en promedio 5-10% más bajos que los hombres.
Posibles causas de la hemoglobina alta.
- policitemia
- Estancia prolongada en la altura.
- Enfermedades pulmonares crónicas
- enfermedad del corazón
- Dopaje sanguíneo (uso de eritropoyetina y derivados o sustancias que imitan su acción)
Posibles causas de baja hemoglobina.
- anemia
- Deficiencia de hierro (sideropenia)
- Sangrado abundante
- carcinomas
- embarazo
- talasemia
- quemaduras
El contenido de oxígeno en la sangre se administra mediante la suma de la pequeña cantidad disuelta en el plasma con la fracción unida al hierro hemoglobínico.
Más del 98% del oxígeno presente en la sangre está unido a la hemoglobina, que a su vez circula en el torrente sanguíneo asignado dentro de los glóbulos rojos. Sin la hemoglobina, por lo tanto, los eritrocitos no podrían realizar su tarea como transportadores de oxígeno en la sangre.
Dado el papel central de este metal, la síntesis de hemoglobina requiere un suministro adecuado de hierro con la dieta. Alrededor del 70% del hierro presente en el cuerpo está de hecho contenido en los grupos de hemoglobina EME.
La hemoglobina se compone de 4 subunidades estructuralmente muy similares a la mioglobina *.
La hemoglobina es una metaloproteína grande y compleja, caracterizada por cuatro cadenas de proteínas globulares respectivamente enrolladas alrededor de un grupo de EME que contiene Fe2 +.
Para cada molécula de hemoglobina encontramos cuatro grupos EME envueltos por la cadena de proteína globular relativa. Como hay cuatro átomos de hierro en cada molécula de hemoglobina, cada molécula de hemoglobina puede unirse a sí misma a cuatro átomos de oxígeno, dependiendo de la reacción reversible:
Hb + 4O 2 ← → Hb (O 2 ) 4
Como es sabido por la mayoría, la tarea de la hemoglobina es llevar oxígeno a los pulmones, liberarlo a las células que lo necesitan, eliminar el dióxido de carbono y liberarlo a los pulmones donde el cile comienza nuevamente.
Durante el paso de la sangre a los capilares de los alvéolos pulmonares, la hemoglobina se une al oxígeno, lo que posteriormente cede a los tejidos en la circulación periférica. Este intercambio se produce porque los enlaces de oxígeno con el hierro del grupo EME son lábiles y sensibles a muchos factores, el más importante de los cuales es la tensión o presión parcial de oxígeno.
Unión de oxígeno a la hemoglobina y efecto Bohr.
En los pulmones, la tensión de oxígeno en el plasma aumenta debido a la difusión del gas desde los alvéolos a la sangre (↑ PO2); este aumento hace que la hemoglobina se enganche con avidez al oxígeno; lo contrario ocurre en los tejidos periféricos, donde la concentración de oxígeno disuelto en la sangre disminuye (PO2) y aumenta la presión parcial de dióxido de carbono (↑ CO2); esto hace que la hemoglobina libere oxígeno al cargar con CO2. Al simplificar el concepto tanto como sea posible, hay más dióxido de carbono presente en la sangre y menos oxígeno permanece unido a la hemoglobina .
Aunque la cantidad de oxígeno físicamente disuelto en la sangre es muy baja, por lo tanto, juega un papel fundamental. De hecho, esta cantidad influye en gran medida en la fuerza de unión entre el oxígeno y la hemoglobina (además de ser un valor de referencia importante en la regulación de la ventilación pulmonar).
Resumiendo con un gráfico, la cantidad de oxígeno unido a la hemoglobina aumenta en relación con la pO2 siguiendo una curva sigmoidea:
El hecho de que la región del plato sea tan grande coloca un margen de seguridad importante en la saturación máxima de la hemoglobina durante el paso a los pulmones. Aunque la pO2 en el nivel alveolar es normalmente igual a 100 mm Hg, observando la figura que observamos, así como también una presión parcial de oxígeno igual a 70 mmHg (ocurrencia típica de algunas enfermedades o permanencia a gran altitud), los porcentajes de hemoglobina saturada Quédate cerca del 100%.
En la región de pendiente máxima, cuando la tensión parcial de oxígeno cae por debajo de 40 mmHg, la capacidad de la hemoglobina para unirse al oxígeno disminuye rápidamente.
En condiciones de reposo, la PO2 en fluidos intracelulares es de aproximadamente 40 mmHg; En este contexto, para las leyes de los gases, el oxígeno disuelto en el plasma se difunde hacia los tejidos más pobres que el O2 a través de la membrana capilar. Como resultado, el voltaje plasmático de O2 desciende aún más y esto promueve la liberación de oxígeno de la hemoglobina. Sin embargo, durante el esfuerzo físico intenso, la tensión de oxígeno en los tejidos se reduce a 15 mmHg o menos, por lo que la sangre está muy agotada de oxígeno.
Como resultado, en condiciones de reposo, una cantidad importante de hemoglobina oxigenada abandona los tejidos, quedando disponible en caso de necesidad (por ejemplo, para hacer frente a un aumento repentino del metabolismo en algunas células).
La línea continua que se muestra en la imagen de arriba se llama curva de disociación de hemoglobina; Por lo general, se determina in vitro a pH 7, 4 y a una temperatura de 37 ° C.
El efecto Bohr tiene consecuencias tanto en la ingesta de O2 en el nivel pulmonar como en su liberación en el tejido.
Donde hay más dióxido de carbono disuelto en forma de bicarbonato, la hemoglobina libera oxígeno más fácilmente y se carga con dióxido de carbono (en forma de bicarbonato).
El mismo efecto se obtiene acidificando la sangre: cuanto más disminuye el pH de la sangre y menos oxígeno queda unido a la hemoglobina; no es casual que el dióxido de carbono se disuelva en la sangre principalmente en forma de ácido carbónico, que se disocia.
En honor a su descubridor, el efecto del pH o del dióxido de carbono en la disociación del oxígeno se conoce como el efecto Bohr.
Como se anticipó, en un ambiente ácido, la hemoglobina libera oxígeno más fácilmente, mientras que en un ambiente básico, el enlace con el oxígeno es más fuerte.
Entre otros factores que pueden cambiar la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, recordemos la temperatura. En particular, la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno disminuye con el aumento de la temperatura corporal. Esto es particularmente ventajoso durante los meses de invierno y primavera, ya que la temperatura de la sangre pulmonar (en contacto con el aire del ambiente externo) es más baja que la alcanzada a nivel de los tejidos, donde se facilita el suministro de oxígeno. .
El 2, 3 difosfoglicerato es un intermedio de la glucólisis que influye en la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno. Si sus concentraciones dentro de los glóbulos rojos aumentan, la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno disminuye, lo que facilita la liberación de oxígeno a los tejidos. No es casual que las concentraciones de eritrocitos de 2, 3 difosfoglicerato aumenten, por ejemplo, en la anemia, en la insuficiencia cardio-pulmonar y durante la estancia en las alturas.
En general, el efecto del 2.3 bisfosfoglicerato es relativamente lento, especialmente cuando se compara con la respuesta rápida a los cambios en el pH, la temperatura y la presión parcial del dióxido de carbono.
El efecto Bohr es muy importante durante el trabajo muscular intenso; En tales condiciones, de hecho, en los tejidos más expuestos al estrés hay un aumento local de la temperatura y la presión del dióxido de carbono, por lo tanto, la acidez de la sangre. Como se explicó anteriormente, todo esto favorece la liberación de oxígeno a los tejidos, desplazando la curva de disociación de hemoglobina hacia la derecha.
