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glicina

Generalidades y características

La glicina (abreviada Gly o G, fórmula bruta NH 2 CH 2 COOH) es el más pequeño de los 20 aminoácidos ordinarios (el que tiene el peso molecular más bajo entre los aminoácidos más presentes en las proteínas).

De hecho, la

La estructura química de la glicina está casi "reducida al hueso", ya que su cadena lateral (radical que diferencia a todos los aminoácidos) consiste en un solo hidrógeno (H). Esta característica le confiere diferentes propiedades; En primer lugar, la capacidad de ajuste de pH ácido y básico. También es el único aminoácido amino-proteína amino-gen, o superponible a su imagen especular.

La glicina cristalizada es sólida, incolora y tiene un sabor dulce.

La glicina en los alimentos

La glicina es un elemento proteico casi ubicuo, incluso si no es muy alto; Como parte del colágeno, presente en los tejidos conectivos y los epitelios, la mayoría de los alimentos de carne deben contener una buena cantidad. Además, el contenido de glicina parece ser significativo también en varios productos de origen vegetal.

Según las tablas nutricionales consultadas, los 5 alimentos más ricos en glicina son: pescado blanco (4, 4 g / 100 g), proteína de soja, espirulina, algas secas y clara de huevo.

La soya ( Glycine max ) es uno de los alimentos con mayor contenido de glicina.

Al no ser alimentos ordinarios, también mencionamos los más ricos en glicina entre los más consumidos: panceta de cerdo, mortadela, pechuga, sepia cocida, pollo cocido, grupa de ternera, pulpo cocido y semillas de calabaza (la última 1, 8g / 100 g).

Aditivo alimenticio de glicina

La glicina es también un aditivo alimentario para alimentos para la nutrición humana y animal.

En particular, la glicina y su sal sódica se utilizan como potenciadores del sabor (E640) y edulcorantes, o como una mejora en la absorción farmacológica.

Muchos suplementos dietéticos y bebidas de proteínas contienen glicina añadida.

Glicina y envejecimiento

El tratamiento tópico con glicina puede ayudar a revertir los defectos asociados con el envejecimiento de los fibroblastos humanos (células responsables de la producción de colágeno).

Recientemente se ha descubierto que los dos genes CGAT y SHMT2 regulan la actividad mitocondrial e influyen en su deterioro.

En un estudio realizado in vitro durante 10 días, la adición de glicina a los fibroblastos (obtenida de células pertenecientes a un ser humano de 97 años) determinó la restauración de la función mitocondrial y de los fibroblastos en sí mismos.

En la práctica, al modificar la regulación de estos genes mediante la administración de glicina, los investigadores pudieron restaurar la función mitocondrial de los fibroblastos, en beneficio de la síntesis de colágeno.

Aplicaciones médicas de la glicina

Un artículo de 2014 señaló que la glicina puede mejorar la calidad del sueño.

Se hizo referencia a un estudio en el que, in vivo y en humanos, la administración de 3 g de glicina antes de acostarse indujo una mejora en el reposo.

La glicina también se ha probado con éxito en el suplemento complementario del tratamiento para la esquizofrenia.

Glicina: Cosmética y Otros Usos

La glicina se usa como un tampón en algunos productos como: antiácidos, analgésicos, antitranspirantes (desodorantes para las axilas), cosméticos y artículos de tocador. Para más información, vea el artículo: Glicina en Cosmética.

El uso de glicina también se extiende a otras áreas, como la espuma, los fertilizantes y los complejos metálicos.

Glicina, Drogas y Uso Técnico.

La glicina se vende en dos tipos y para dos propósitos: "farmacológico" y "técnico".

La mayor parte de la glicina se produce como material farmacológico y, para tener una idea del mercado en general, solo piense que sus ventas representan alrededor del 80-85% del comercio total (valor referido al mercado de los EE. UU.).

La glicina farmacéutica se produce para muchas aplicaciones; El que requiere el mayor nivel de pureza está destinado a inyecciones intravenosas.

Por el contrario, la glicina de uso técnico no tiene que satisfacer ningún requisito de pureza. Se vende principalmente para uso en aplicaciones industriales; Por ejemplo, como agente complejante en el acabado de metales. El precio del uso técnico es siempre inferior al de la glicina farmacéutica.

La glicina funciona en el organismo.

La función principal de la glicina es el plástico en la síntesis de proteínas, en particular en la asociación helicoidal con hidroxiprolina para formar colágeno. Este aminoácido es también un elemento intrínseco de muchos productos naturales.

La glicina representa un intermedio biosintético de las porfirinas . Además, proporciona la subunidad central de todas las purinas .

La glicina es un neurotransmisor inhibitorio del sistema nervioso central (SNC), en particular de la médula espinal y del tronco cerebral (así como de la retina). Cuando se activan los receptores ionotrópicos de glicina, se produce un potencial sináptico post inhibitorio.

La estricina y la bicuculina son antagonistas de los receptores de glicina; El primero de los dos es un alcaloide tóxico, o un veneno.

Por otro lado, la glicina también es un co-agonista de glutamato para los receptores de NMDA, por lo que también desempeña un papel excitador.

La LD50 (dosis letal media) de glicina es de 7.930 mg / kg en la rata (por vía oral) y generalmente causa la muerte debido a una excitación excesiva.

Metabolismo de la glicina

Síntesis: la glicina no es un aminoácido esencial y, además de encontrarla en la dieta, el cuerpo es capaz de sintetizarla a partir de la serina (producida a su vez por el 3-fosfoglicerato).

  1. En la mayoría de los organismos animales, esta transformación está mediada por la enzima catalasa serina hidroximetiltransferasa, a través del cofactor de fosfato de piridoxal .
  2. En el hígado de vertebrados, la síntesis de glicina es catalizada por la enzima glicina deshidrogenasa (una sintasa también llamada enzima de escisión enzimática ) y la conversión es fácilmente reversible.
  3. En la mayoría de las proteínas, solo hay pequeñas cantidades de glicina, con la excepción del colágeno, que contiene incluso el 35% de este aminoácido.

Degradación: la glicina se puede degradar a través de tres vías.

  1. El predominante en humanos implica la intervención de la enzima glicina descarboxilasa .
  2. En el segundo camino, la glicina se degrada en dos fases; El primero es exactamente lo contrario de la síntesis, con la intervención de la serina hidroximetiltransferasa, mientras que el segundo implica la conversión en piruvato por medio de serina deshidratasa .
  3. En la tercera ruta de degradación de la glicina, esta se convierte en glioxilato por la D aminoácido oxidasa, que luego se oxida por lactato hepática deshidrogenasa en oxalato.

La vida media de la glicina y su eliminación del cuerpo varían significativamente dependiendo de la concentración; Debe estar entre 0.5 y 4.0 horas.