Los aminoácidos y las proteínas son los intermedios de la transición del mundo mineral a la materia viva.
Como su nombre lo indica, los aminoácidos son sustancias orgánicas bifuncionales: están constituidos por la función amino (-NH2) y por la función carboxílica (-COOH); pueden ser α, β, γ, etc., dependiendo de la posición ocupada por el grupo amino con respecto al grupo carboxilo:
 |  |  |
| ácido a-amino | ácido beta-amino | ácido gamma-amino |
Los aminoácidos de importancia biológica son todos los α-aminoácidos.
Las estructuras de proteínas constan de veinte aminoácidos.
Como se puede ver en las estructuras genéricas que se muestran arriba, todos los aminoácidos tienen una parte común y una parte diferente que los caracteriza (representados genéricamente con R) .
De los veinte aminoácidos, diecinueve son ópticamente activos (desvían el plano de la luz polarizada).
La mayoría de los aminoácidos tienen un solo grupo amino y un carboxilo, por lo que se llaman aminoácidos neutros ; los que tienen un carboxilo adicional se conocen como aminoácidos, mientras que los que tienen un grupo amino adicional son aminoácidos básicos .
Los aminoácidos son sustancias cristalinas sólidas y tienen una buena solubilidad en agua.
La falta de algunos aminoácidos en la dieta conduce a cambios serios en el desarrollo; de hecho, el organismo humano no es capaz de sintetizar algunos aminoácidos que se llaman precisamente esenciales (deben introducirse con la dieta), mientras que puede producir por sí solo algunos aminoácidos (los no esenciales).
Una de las enfermedades debidas a la falta de aminoácidos esenciales es la conocida con el nombre de kwashiorkor (una palabra que deriva de un dialecto africano que se traduce como "primero y segundo"); esta enfermedad afecta al primogénito, pero después del nacimiento del segundo hijo porque la leche materna que contiene la ingesta correcta de proteínas falta en el primero. Esta enfermedad, por lo tanto, está muy extendida entre las poblaciones desnutridas e implica diarrea, falta de apetito que conduce a un debilitamiento progresivo del organismo.
Como ya se mencionó, los aminoácidos naturales, con la excepción de la glicina (es un a-aminoácido con un hidrógeno en lugar del grupo R y es el más pequeño de los veinte), poseen actividad óptica debido a la presencia de al menos un carbono asimétrico. En aminoácidos naturales, la configuración absoluta del carbono asimétrico sobre el que solo se unen los grupos amina y carboxilo pertenece a la serie L ;
Los D-aminoácidos nunca se convierten en parte de la estructura de una proteína.
Recordemos que:
ADN ---- transcripción → m-ARN ---- traducción → proteína
La transcripción es capaz de codificar como L-aminoácidos; Los D-aminoácidos pueden estar contenidos en estructuras no proteicas (por ejemplo, en la pared de revestimiento de las bacterias: en las bacterias no hay información genética para tener D-aminoácidos para un papel protector, sin embargo, hay información genética para las enzimas Quien cuida la pared del revestimiento bacteriano).
Volvamos a los aminoácidos: la estructura diferente del grupo R define las características individuales de cada aminoácido y hace una contribución específica a las características de las proteínas.
Por lo tanto, se pensó, dividir los aminoácidos de acuerdo con la naturaleza del grupo R:
Aminoácidos polares pero sin carga (7):
Glicina (R = H-)
Serina (R = HO-CH2-)
treonina
La treonina tiene dos centros de simetría: en la naturaleza solo existe la treonina 2S, 3R.
La treonina es un aminoácido esencial (no debe confundirse con esencial: todos los aminoácidos son esenciales), por lo que debe tomarse con la dieta, es decir, comer alimentos que la contengan porque, como ya se dijo, en las células de los seres humanos no está presente la herencia genética. capaz de producir este aminoácido (este patrimonio está presente en muchas plantas y mejores).
El grupo hidroxilo de la serina y la treonina se puede esterificar con un grupo fosforilo (obteniendo fosfoserina y fosfotreonina), este proceso se llama fosforilación ; La fosforilación se utiliza en la naturaleza para la traducción de señales entre el interior y el exterior de la célula.
Cisteína (R = HS-CH2-)
El sulfhidrilo de la cisteína es más fácilmente protonable que el hidroxilo de la serina: el azufre y el oxígeno son ambos del sexto grupo, pero el azufre se oxida más fácilmente porque tiene dimensiones más grandes.
Tirosina [R = HO- (C6H4) -CH2-]
NB
(C6H4) = anillo de benceno disustituido
Además de la serina y la treonina, el hidroxilo puede esterificarse (fosforilarse).
Asparagina (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamina (R = NH2-CO-CH2-CH2-)
Aminoácidos no polares (8)
tienen grupos laterales hidrofóbicos; Dentro de esta clase distinguimos:
Alifático :
Alanina (R = CH3-)
Valina (R = (CH3) 2-CH-) esencial
Leucina (R = (CH3) 2-CH-CH2-) esencial
Isoleucina (R =
Metionina (R = CH3-S-CH2-CH2-) esencial
Las membranas celulares están formadas por una doble capa lipídica con proteínas ancladas debido a su carácter hidrófobo, por lo que contienen alanina, valina, isoleucina y leucina. La metionina, por otro lado, es un aminoácido casi siempre presente en pequeñas cantidades (alrededor del 1%).
prolina
Aromático
Fenilalanina (R = Ph-CH2-) Ph = fenilo: benceno monosustituido esencial
Triptófano (R =
Estos dos aminoácidos, siendo aromáticos, absorben la radiación ultravioleta cercana (alrededor de 300 nm); por lo tanto, es posible explotar la técnica de espectrofotometría UV para determinar la concentración de una proteína conocida que contiene tales aminoácidos.
Aminoácidos con carga (5)
A su vez se distinguen en:
Los aminoácidos ácidos (que tienen residuos polares con una carga negativa a pH 7) son tales porque son capaces de producir una carga positiva H +:
Ácido glutámico (R =
Estos aminoácidos se derivan de la asparagina y la glutamina, respectivamente; en la naturaleza hay cuatro y esto significa que hay una información específica para cada uno de ellos, es decir, hay un triplete de bases en el ADN que codifica para cada uno de ellos.
Los aminoácidos básicos (que tienen residuos polares con una carga positiva a pH 7) son tales porque pueden aceptar una carga positiva H +:
Lisina (r =
Arginina (R =
Histidina (R =
Hay proteínas en las que hay derivados de aminoácidos en las cadenas laterales: por ejemplo, puede estar presente una fosfoserina (no hay información genética que codifique la fosfoserina con solo la de la serina); La fosfoserina es una modificación postraduccional: después de la síntesis de la proteína.
ADN ---- transcripción → m-ARN ---- traducción → proteína
tales modificaciones postraduccionales pueden ocurrir en las cadenas laterales de la proteína.
Ver también: Proteínas, una mirada a la química.
